课外作业#1

1. 给出了蛋白中骨架Phi/PSi角的范围，寻找蛋白中的α-螺旋区域。例如β折叠束构象的蛋白。

2. B&T图中1.7a 和1.7b中数据的来源是什么?

3. 球形蛋白的晶体结构中α-螺旋的平均长度是多少? β折叠束呢?

4.在Pauling, Corey和Branson模型中α-螺旋的手性是什么? 在B&T的阅读材料中α-螺旋的手性是什么?

阅读材料:

1. Branden and Tooze. Chapter 1 (2nd edition).

2. 关于α-螺旋：

• Pauling, Linus, Robert B. Corey, and H. R. Branson. "The Structure of Proteins: Two Hydrogen Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain." Proc. Nat. Acad. Sci. 37 (1951): 205-210.
• Branden and Tooze. pp. 13-26.

3. 关于X-射线晶体衍射方法的综述：

• Branden and Tooze. Chapter 18, pp. 373-386.

课外作业#3

1. Pauling, Corey和Branson (1951)推论双螺旋的模型满足他们的化学/原子空间排列的要求。请构建一个包含有下面双螺旋结构的特征数值。
氢键长度，螺旋每转一圈的残基数，螺旋旋转一圈每个残基上升的高度，倾斜的角度。

2. 画、复制或描绘B&T中的图2(e)，清楚的标注α碳原子和氮原子，标注或以彩色表示(N=蓝色，C=黑色)。标注这个短肽的N-和C-末端。

3. Anfinsen等(1961)显示了一系列曲线，在这些曲线中活力的恢复要滞后于螺旋和二硫键的形成。他们的哪一个模型经常是作为对此现象的解释?

4.创建一个单个的图像* 显示牛牛胰核糖核酸酶A(PDB-ID 1FS3)的结构。这个图像应该能够显示：

• 以彩色条带的形式显示整个分子的二级结构
• 以实心圆柱体的形式显示四对二硫键：CYS 26-CYS84, CYS40-CYS95, CYS58-110和CYS 65-CYS72
• 其中一对二硫键CYS40-CYS95以空间填充的模式显示
  
  

5.选择一个观察角度使得所有的三个α-螺旋和一对以空间填充模式显示的二硫键完全可见，例如使β折叠束变得不明显。

*对图像没有特别的要求；使用 'PrintScreen'按键，然后粘贴屏幕图像到一个文本编辑程序就足够了。类似的，硬拷贝的彩色也不是必需的，单色的图像就可以了。

阅读材料:

Perutz, Max F. "A Passion for Crystals." I Wish I'd Made you Angrier Earlier: Essays on Science, Scientists & Humanity. Cold Springs Harbor Lab Press, 1998, pp. 209-212.

在Branden和Tooze书中:

• 第二章和第三章
• 第十八章：X-射线衍射，页码：373-386.

先前的出版物:

Pauling, Linus, Robert B. Corey, and H. R. Branson. "The Structure of Proteins: Two Hydrogen Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain." Proc. Nat. Acad. Sci., USA 37 (1951): 205-210.

Anfinsen, C. B., E. Haber, M. Sela, and F. H. White, Jr. "The Kinetics of Formation of Native Ribonuclease During Oxidation of the Reduced Polypeptide Chain." PNAS 47 (1961): 1309-1314.

课外作业#5

1.请认真阅读下面两篇论文：

• O'Shea, Erin, Juli D. Klem, Peter S. Kim, and Tom Alber. “X-ray Structure of the CGN4 Leucine Zipper, a Two-Stranded, Parallel Coiled Coil.” Science 254 (1991): 539-544.
• Cohen, Carolyn, and David A. D. Parry. “Alpha-Helical Coiled Coils: More Facts and better Predictions.”
  Science 263 (1994): 488-489.
  

2.回答下面的问题：
在GCN4结构中，除了文献中描述的螺旋内的离子对之外，螺旋之间还存在哪些离子对?

3.为GCN4 (PDB-ID: 2ZTA)创建一个单个的图像，显示下面的结构：

• 以条带表示两个卷曲螺旋的骨架，以彩色显示侧链
• 以空间填充的方式描述文献中提到的螺旋内的离子对

阅读材料:

Perutz, Max F. "I wish I’d made you angry earlier." From I wish I’d made you angry earlier: Essays on Science, Scientists & Humanity. Cold Springs Harbor Laboratory Press, 1998, pp. 173-175.

Read the following two papers carefully:

O'Shea, Erin, Juli D. Klem, Peter S. Kim, and Tom Alber. "X-ray Structure of the CGN4 Leucine Zipper, a Two-Stranded, Parallel Coiled Coil." Science 254 (1991): 539-544.

Cohen, Carolyn, and David A. D. Parry. "Alpha-Helical Coiled Coils: More Facts and better Predictions." Science 263 (1994): 488-489.

1.在Marquesee和Baldwin的图4中显示的螺旋，如果它们在球形蛋白中出现，它们能相互或依赖于它们自身稳定地存在吗? 为什么或为什么不能？如果能，它们如何相互作用?

2.

• 列出Aurora等认为对多肽链中α-螺旋的形成有促进作用的具有不同贡献的因素
• 你愿意从你的阅读材料或课堂笔记添加任何其它的因素，或消除，或降低它们中的任何一部分的重要性吗?

3.在Nall论文的图1中，为什么a和b的信号下降，而同时其它四个面板上的信号随时间上升?

阅读材料：

Marquesee, Susan, and Robert L. Baldwin. "a-Helix Formation by Short Peptides in Water." Protein Folding: Deciphering the Second Half of the Genetic Code. Edited by Lila M. Gierasch, and Jonathan King. Washington D.C.: AAAS, 1990.

Richardson, Jane S., and David C. Richardson. "Amino Acid Preferences for specific Locations at the Ends of a Helices." Science 240 (1988): 1648-1652.

Aurora, R., T. P. Creamer, R. Srinivasan, and G. D. Rose. "Local Interactions in Protein folding: Lessons from the a-Helix." JBC 272 (1997): 1413-1416.

Nall, Barry T. "Proline Isomerization and Folding of Yeast Cytochrome c." Protein Folding: Deciphering the Second Half of the Genetic Code. Edited by Lila M. Gierasch, and Jonathan King. Washington D.C.: AAAS, 1990.

Creighton, Thomas E. Proteins: Structures and Molecular Properties. 2nd ed. New York: W. H. Freeman & Co., 1993, Section 6.3, pp. 238-244.

研究生:

Pain. Mechanisms of Protein Folding. Chapter 3: Section 5, pp. 84-94.

课外作业#9

唯一的阅读材料

阅读材料:

Pain. "Case study 2: Folding of the Collagen Triple-helix and its Naturally Occurring Mutants." Chapter 12 in Mechanisms of Protein Folding. Edited by Jean Baum and Barbara Brodsky.

出版物:

Kuivaniemi, H., G. Tromp, and D. J. Prockop. "Mutations in Collagen Genes: Causes of Rare and Some Common Diseases in Humans." FASEB Journal 5 (1991): 2025-2060.